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美國MatreyaLLC抗體具有哪幾條對稱(chēng)結構呢?

 更新時(shí)間:2022-01-07 點(diǎn)擊量:703
  
  美國MatreyaLLC抗體是指機體由于抗原的刺激而產(chǎn)生的具有保護作用的蛋白質(zhì)。它(免疫球蛋白不僅僅只是抗體)是一種由漿細胞(效應B細胞)分泌,被免疫系統用來(lái)鑒別與中和外來(lái)物質(zhì)如細菌、病毒等的大型Y形蛋白質(zhì),僅被發(fā)現存在于脊椎動(dòng)物的血液等體液中,及其B細胞的細胞膜表面??贵w能識別特定外來(lái)物的一個(gè)*特征,該外來(lái)目標被稱(chēng)為抗原。
  美國MatreyaLLC抗體是具有4條多肽鏈的對稱(chēng)結構,其中2條較長(cháng)、相對分子量較大的相同的重鏈(H鏈);2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈(L鏈)。鏈間由二硫鍵和非共價(jià)鍵聯(lián)結形成一個(gè)由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種,重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。整個(gè)抗體分子可分為恒定區和可變區兩部分。在給定的物種中,不同抗體分子的恒定區都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列??勺儏^位于"Y"的兩臂末端。在可變區內有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈,這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發(fā)生變異區域稱(chēng)高變區。高變區位于分子表面,最多由17個(gè)氨基酸殘基構成,少則只有2~3個(gè)。高變區氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。一個(gè)抗體分子上的兩個(gè)抗原結合部位是相同的,位于兩臂末端稱(chēng)抗原結合片段(antigen-bindingfragment,Fab)。"Y"的柄部稱(chēng)結晶片段(crystallinefragment,FC),糖結合在FC上。
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